Saaalut,
Alors pour ta
première question:
Ouii ton dernier aa est bien l'histidine vu que ce qui est après codon stop n'est pas traduit donc pas utile dans la synthèse de ta prot so pas besoin de les prendre en compte dans le calcul de tes liaisions !
Pour ta
deuxième question:
Pour moi l'item est bien faux. Je m'explique: ton hémoglobine mutée n'a pas d'atteinte de son site actif soo elle va fixée ton oxygène avec la même affinité que l'hémoglobine normale. Les problèmes viennent après! Comme tu l'as dit on remplace un aa polaire ionisable par valine qui est apolaire et ceci a pour conséquence des anomalies mais qui vont concernée plutôt la conformation ( problèmes au niveau structural) de ton hémoglobine comme par exemple sa déformation .
Pour ta
dernière question:
Alors tu vois sur la figure 1C qu'on a ajouté 20 micromoles de Bifaden dans ton milieu.
Or c'est une molecule qui inhibe ta succinate DHASE. Donc y'a un problème car on ce Bifaden est mis en grande quantité là , et cette succinate DHASE est une enzyme faisant parti du CII de ta chaine respiratoire et étape 6 de ton CK.
Mais tes cellules doivent continuer à produire de l'énergie...
Ton milieu est riche en glucose mais ta un CK+Chaine respi mitochondriale altérée donc ta cellule va à l'aide de la glycolyse produire du pyruvate qui va se réduire en lactate par fermentation lactique ! En fait ici, on considère que ta cellule va se comporter comme si y'avait pas d'o2 et donc faire la glycolyse anaérobie.
Voilaa, j'espère avoir répondu à tes questions sinon n'hésites pas! Boon courage
