Bonjour je crois que l'item C est faux (il est marqué vrai), je crois que l'heme n'est pas lié a l'histidine distale, j'en profite pour demander un petit récap sur les liaisons de l'hème et du fer, en general car je suis un peu perdu et j'arrive pas trop a comprendre (même avec le tut..). Merci d'avance!! et bonne journée
Vous n’avez pas les permissions nécessaires pour voir les fichiers joints à ce message.
TRGE RM Biostats RM Membre Sup RP Annales S1 et S2 DFGSM2
Salut!
Oui tu as raison il y a une petite erreur. L'hème est lié à l'histidine proximale mais pas distale.
Le schéma page 289 est très bien pour récapituler toutes les liaisons de coordination:
- L'hème est consitué de 2 sous parties:
> Un Fe2+
> Une molécule de protoporphirine composée de 4 cycles pyrroles.
=> Chaque cycle pyrrole est lié au fer par une liaison = 4 liaisons de coordination au sein de l'hème entre les 2 sous parties.
- On a une apoproteine (donc une protéine) composé d'AA dont des Histidines.
> L'Histidine proximale (la plus proche) est aussi liée au Fer donc à l'hème = 1 liaison de coordination.
> L'histidine distale est trop loin pour être lié au Fer mais est impliqué par des liaisons peptidiques dans sa protéine en hélice alpha, elle fait sa vie d'AA.
- Le but de la myoglobine est bien de capter l'O2 donc 1 liaison de coordination pour l'O2. Elle se fait toujours à partir du Fer (comme dab) et elle est placé en plein milieu du monomère (en direction de l'histidine distale). Elle induit un changement de conformation du Fer qui ensuite change aussi la conformation de l'histidine proximale (puisque lié par une liaison de coordination) et comme cet histidine est dans la protéine elle fait bouger toute l'hélice alpha avec elle.
Voilà, j'espère que c'est un peu plus clair, n'hésite pas à faire et refaire des schémas pour t'aider (utilise celui du tut qui est très bien!). N'hésite pas si t'as d'autres questions ou besoin de précisions.
P2 Médecine RM UE1 et RP Histologie Vous êtes trop forts
