La correction dit que si il y a une Proline en C terminal d'un AA sur lequel une enzyme cliverais normalement, cette proline de par sa gène stérique générée par sa chaine latérale va bloquer l'interaction entre l'enzyme et la liaison amide particulière ce qui empêche la lyse du peptide en ce point. D'où on a 2 fragments.
Il me semble que la prof considère que la chymotrypsine ne coupe pas très bien après la leucine et la méthionine. C'est pas comme en bioch du coup, ici il faut considérer qu'elle ne coupe qu'après le tryptophane, la tyrosine et la phénylalanine (= AA aromatiques).
